Tertiary structure refers to the ov

Tertiary structure refers to the overall conformation of a polypeptide chain—that is, the three-dimensional arrangement of all its amino acid residues. In contrast with secondary structures, which are stabilized by hydrogen bonds,tertiary structure is primarily stabilized by hydrophobic interactions between the nonpolar side chains, hydrogen bonds between polar side chains, and peptide bonds. These stabilizing forces hold elements of secondary structure—
helices, strands, turns, and random coils—compactly together. Because the stabilizing interactions are weak, however, the tertiary structure of a protein is not rigidly fixed but undergoes continual and minute fluctuation. This variation in structure has important consequences in the function and
regulation of proteins

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Struktur tersier mengacu pada keseluruhan konformasi rantai polipeptida — yaitu pengaturan tiga dimensi semua asam amino residu. Berbeda dengan struktur sekunder, yang menjadi stabil oleh ikatan hidrogen, struktur tersier terutama stabil oleh hidrofobik interaksi antara sisi nonpolar rantai, ikatan hidrogen antara sisi kutub rantai, dan ikatan peptida. Ini menstabilkan kekuatan menahan unsur-unsur struktur sekunder — helices, helai, berubah, dan acak kumparan — kompak bersama-sama. Karena interaksi menstabilkan lemah, struktur tersier protein tidak kaku tetap Namun mengalami fluktuasi yang terus-menerus dan menit. Variasi ini dalam struktur memiliki konsekuensi penting dalam fungsi danPeraturan protein

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Struktur tersier mengacu pada konformasi keseluruhan rantai-yang polipeptida adalah, susunan tiga dimensi dari semua asam amino yang residu. Berbeda dengan struktur sekunder, yang distabilkan oleh ikatan hidrogen, struktur tersier terutama distabilkan oleh interaksi hidrofobik antara rantai samping nonpolar, ikatan hidrogen antara rantai samping polar, dan ikatan peptida. Kekuatan-kekuatan menstabilkan memegang unsur-struktur sekunder? Heliks, helai, bergantian, dan koil-kompak acak bersama-sama. Karena interaksi menstabilkan lemah, bagaimanapun, struktur tersier protein tidak kaku tetap tetapi mengalami fluktuasi yang terus-menerus dan menit. Variasi ini dalam struktur memiliki konsekuensi penting dalam fungsi dan
regulasi protein