energy-transducing TonB protein. Up

energy-transducing TonB protein. Upon binding of ferrichrometo residues of the cork and the barrel, portions of the cork move by 1.7 A° to the cell surface. In addition, the fluorescence of fluorescein bound by maleimide to the genetically constructed Cys336 residue is quenched by ferrichrome binding; this quenching may reflect the small structural change seen in the crystal structures that occurs in loop 4, where Cys336 resides [9]. A much larger structural transition takes place in the periplasmic FhuA domain, where Glu19 swings 17 A° away from its former position [8, 9].

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

transducing energi TonB protein. Berdasarkan mengikat ferrichrometo residu dari gabus dan laras, Bagian dari gabus memindahkan oleh 1.7 A ° ke permukaan sel. Selain itu, fluoresensi fluorescein terikat oleh maleimide residu Cys336 genetik dibangun dipadamkan oleh mengikat ferrichrome; quenching ini mungkin mencerminkan struktural perubahan kecil terlihat dalam struktur kristal yang terjadi dalam loop 4, yang mana Cys336 berada [9]. Transisi struktural yang jauh lebih besar mengambil tempat di domain FhuA yang periplasmic, yang mana Glu19 ayunan 17 A ° dari posisinya mantan [8, 9].

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

energi pentransduksi TonB protein. Setelah mengikat residu ferrichrometo dari gabus dan laras, bagian-bagian dari gabus bergerak dengan 1,7 A ° ke permukaan sel. Selain itu, fluoresensi dari fluorescein terikat oleh maleimide untuk residu Cys336 yang dibangun secara genetik dipadamkan oleh ferrichrome mengikat; pendinginan ini mungkin mencerminkan perubahan struktural kecil terlihat pada struktur kristal yang terjadi dalam lingkaran 4, di mana Cys336 berada [9]. Transisi struktural yang jauh lebih besar terjadi di domain FhuA periplasmic, di mana Glu19 ayunan 17 A ° jauh dari posisi semula [8, 9].