Special attention was paid to the s

Special attention was paid to the structure of the construct that encodes pro-L-BEK. Several chymotrypsin-like serine proteases have an “extra” disulfide bond that covalently links the activation peptide to the protease domain, and alignment of enteropeptidase with a subfamily of serine proteases suggests that the last cysteine of the heavy chain (Cys-788) is linked to the light chain (Cys-912, or Cys-122 in chymotrypsin numbering) (5). To preserve this predicted disulfide bond and to avoid the generation of an unpaired or abnormally paired cysteine,the construct retained the carboxyl-terminal 17 amino acids of the heavy chain that correspond to the chymotrypsin activation peptide. Covalent association of the short activation peptide and the catalytic domain was confirmed by demonstrating that under nonreducing conditions pro-L-BEK and trypsin-activated L-BEK have similar electrophoretic mobility, whereas after reduction, the apparent mass of L-BEK (45 kDa) is substantially smaller than that of pro-L-BEK (60 kDa) (Fig. 2).

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Perhatian khusus diberikan kepada struktur membangun yang dikode pro-L-BEK. Beberapa protease serin kimotripsin-seperti memiliki ikatan disulfida "ekstra" yang berikatan kovalen dengan link aktivasi peptida ke protease domain, dan penyelarasan enteropeptidase dengan subfamili protease serin menunjukkan bahwa Sistein terakhir dari rantai berat (Cys-788) dihubungkan dengan rantai ringan (Cys-912, atau Cys-122 di kimotripsin penomoran) (5). Untuk melestarikan ikatan disulfida diperkirakan ini dan untuk menghindari generasi berelektron atau abnormal dipasangkan Sistein, membangun disimpan carboxyl-terminal 17 asam amino rantai berat yang sesuai dengan kimotripsin aktivasi peptida. Asosiasi kovalen peptida pendek aktivasi dan domain katalitik dikonfirmasi dengan menunjukkan bahwa di bawah kondisi nonreducing pro-L-BEK dan diaktifkan tripsin L-BEK memiliki mobilitas electrophoretic serupa, sedangkan setelah pengurangan, massa jelas L-BEK (45 kDa) jauh lebih kecil daripada pro-L-BEK (60 kDa) (Fig. 2).

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Perhatian khusus diberikan untuk struktur konstruksi yang mengkodekan pro-L-BEK. Beberapa protease serin kimotripsin-seperti memiliki "ekstra" ikatan disulfida yang kovalen menghubungkan peptida aktivasi ke domain protease, dan penyelarasan enteropeptidase dengan subfamili protease serin menunjukkan bahwa sistein terakhir dari rantai berat (Cys-788) terkait untuk rantai cahaya (Cys-912, atau Cys-122 di kimotripsin penomoran) (5). Untuk melestarikan ini diprediksi ikatan disulfida dan untuk menghindari generasi dari sistein berpasangan atau abnormal dipasangkan, construct mempertahankan asam amino 17 karboksil-terminal dari rantai berat yang sesuai dengan peptida aktivasi chymotrypsin. Kovalen asosiasi peptida aktivasi pendek dan domain katalitik dikonfirmasi dengan menunjukkan bahwa di bawah kondisi nonreducing pro-L-BEK dan tripsin-diaktifkan L-BEK memiliki mobilitas elektroforesis yang sama, bahwa setelah pengurangan, massa jelas L-BEK (45 kDa ) secara substansial lebih kecil dari pro-L-BEK (60 kDa) (Gambar. 2).