7.5.3.1 How Velocity Data Are Obtai

7.5.3.1 How Velocity Data Are Obtained
The importance of obtaining initial velocities, no, in the kinetic investigations of enzymes cannot be overstressed. The data of
Figure 15 illustrate that the difference in determined pH optimum is about 0.5 pH unit when different times are used to measure
n, for an enzyme that is unstable either below or above the pH optimum. Since the enzyme is more stable on the acid side of the
optimum than on the alkaline side, the observed pH optimum shifts to the left as a function of time between no and nt.
7.5.3.2 Stability of the Enzyme
Enzymes generally are not stable at all pH levels. It is important to determine the pH range over which an enzyme is stable
before determining the pH optimum. This can be done by at least three methods.
The best way is to incubate the enzyme under the same conditions (pH, temperature, buffer, enzyme concentration, time) to be
used to determine no at different pH, but in the absence of substrate. At various times, aliquots are removed, added to tubes
containing substrate buffered at a pH at or near the pH optimum, and no is determined. The control (100% activity) is a sample

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

7.5.3.1 bagaimana kecepatan Data yang diperolehPentingnya mendapatkan kecepatan awal, tidak, dalam penyelidikan kinetik enzim tidak dapat tertekan. DataGambar 15 menggambarkan bahwa perbedaan dalam ditentukan pH optimal adalah tentang 0.5 pH unit ketika waktu yang berbeda yang digunakan untuk mengukurn, untuk enzim yang tidak stabil di bawah atau di atas pH optimal. Karena enzim lebih stabil pada sisi asamoptimal dari sisi basa, diamati pH optimal bergeser ke kiri sebagai fungsi dari waktu antara no dan nt.7.5.3.2 stabilitas enzimEnzim umumnya tidak stabil di semua tingkat pH. Penting untuk menentukan kisaran pH yang enzim stabilsebelum menentukan pH yang optimal. Ini dapat dilakukan oleh setidaknya tiga metode.Cara terbaik adalah untuk menetaskan enzim dalam kondisi yang sama (pH, temperatur, buffer, konsentrasi enzim, waktu) untuk menjadidigunakan untuk menentukan tidak pada pH yang berbeda, tetapi dalam ketiadaan substrat. Pada pelbagai waktu, aliquots akan dihapus, ditambahkan ke tabungyang mengandung substrat buffered di pH di atau dekat pH yang optimal, dan tidak ditentukan. Kontrol (100% aktivitas) adalah contoh

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

7.5.3.1 Bagaimana Velocity data Apakah Meraih
Pentingnya mendapatkan kecepatan awal, tidak ada, dalam penyelidikan kinetik enzim bisa menjadi tertekan. Data dari
Gambar 15 menggambarkan bahwa perbedaan ditentukan pH optimum adalah sekitar 0,5 satuan pH ketika waktu yang berbeda digunakan untuk mengukur
n, untuk enzim yang tidak stabil baik di bawah atau di atas optimum pH. Karena enzim lebih stabil pada sisi asam dari
optimum daripada di sisi basa, pH diamati pergeseran optimum ke kiri sebagai fungsi waktu antara ada dan nt.
7.5.3.2 Stabilitas Enzim
Enzim umumnya tidak stabil pada semua tingkat pH. Hal ini penting untuk menentukan kisaran pH di mana enzim stabil
sebelum menentukan optimum pH. Hal ini dapat dilakukan oleh setidaknya tiga metode.
Cara terbaik adalah untuk menetaskan enzim dalam kondisi yang sama (pH, suhu, penyangga, konsentrasi enzim, waktu) yang akan
digunakan untuk menentukan ada pada pH yang berbeda, tetapi tidak adanya substrat . Pada berbagai kesempatan, aliquot dihapus, ditambahkan ke tabung
yang mengandung substrat buffer pada pH di atau dekat optimum pH, dan tidak ada ditentukan. Kontrol (aktivitas 100%) adalah sampel