Trypsinogen was activated efficient

Trypsinogen was activated efficiently by purified enteropeptidase from bovine intestine (Km 5 5.6 mM and kcat 5 4.0 s21) and by HL-BEK (Km 5 5.6 mM and kcat 5 2.2 s21), but not by L-BEK (Km 5 133 mM and kcat 5 0.1 s21); HL-BEK cleaved trypsinogen at pH 5.6 with 520-fold greater catalytic efficiency than did LBEK. Qualitatively similar results were obtained at pH 8.4. In contrast to this striking difference in trypsinogen recognition, the small synthetic substrate Gly-Asp-Asp- Asp-Asp-Lys-b-naphthylamide was cleaved with similar kinetic parameters by both HL-BEK (Km 5 0.27 mM and kcat 5 0.07 s21) and L-BEK (Km 5 0.60 mM and kcat 5 0.06 s21). The presence of the heavy chain also influenced the rate of reaction with protease inhibitors. Bovine pancreatic trypsin inhibitor preferred HL-BEK (initial Ki 5 99 nM and final Ki* 5 1.8 nM) over L-BEK (Ki 5 698 nM and Ki* 5 6.2 nM). Soybean trypsin inhibitor exhibited a reciprocal pattern, inhibiting L-BEK (Ki* 5 1.6 nM), but not HL-BEK. These kinetic data indicate that the enteropeptidase heavy chain has little influence on the recognition of small peptides, but strongly influences macromolecular substrate recognition and inhibitor specificity

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Trypsinogen diaktifkan secara efisien oleh dimurnikan enteropeptidase dari usus sapi (Km 5 5.6 mM dan kcat 5 4.0 s21) dan oleh HL-BEK (Km 5 5.6 mM dan kcat 5 2.2 s21), tetapi tidak oleh L-BEK (Km 5 133 mM dan kcat 5 0.1 s21); HL-BEK diurai trypsinogen pada pH 5.6 dengan 520-fold katalitik efisiensi yang lebih besar daripada LBEK. Hasil yang kualitatif sama diperoleh pada pH 8.4. Berbeda dengan ini perbedaan yang mencolok dalam pengakuan trypsinogen, substrat sintetis kecil Gly-Asp-Asp - Asp-Asp-Lys-b-naphthylamide adalah diurai dengan parameter kinetik serupa oleh kedua HL-BEK (Km 5 0.27 mM dan kcat 5 0,07 s21) dan L-BEK (Km 5 0,60 mM dan kcat 5 0.06 s21). Kehadiran rantai berat juga memengaruhi tingkat reaksi dengan protease inhibitor. Inhibitor tripsin pankreas sapi pilihan HL-BEK (awal Ki 5 99 nM dan akhir Ki * 5 1,8 nM) atas L-BEK (Ki 5 698 nM dan Ki * 5 6.2 nM). Inhibitor tripsin kedelai dipamerkan pola timbal balik, menghambat L-BEK (Ki * 5 1.6 nM), tetapi tidak HL-BEK. Data kinetik ini menunjukkan bahwa rantai berat enteropeptidase memiliki sedikit pengaruh pada pengakuan terhadap kecil peptida, tetapi sangat mempengaruhi makromolekul substrat pengakuan dan inhibitor kekhususan

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Tripsinogen diaktifkan secara efisien oleh enteropeptidase dimurnikan dari sapi usus (Km 5 5.6 mM dan kcat 5 4.0 S21) dan oleh HL-BEK (Km 5 5.6 mM dan kcat 5 2.2 S21), tapi tidak dengan L-BEK (Km 5 133 mM dan kcat 5 0.1 S21); HL-BEK dibelah tripsinogen pada pH 5,6 dengan 520 kali lipat efisiensi katalitik lebih besar daripada LBEK. Kualitatif hasil yang sama diperoleh pada pH 8,4. Berbeda dengan perbedaan yang mencolok ini dalam pengakuan tripsinogen, substrat sintetis kecil Gly-Asp-asp- Asp-Asp-Lys-b-naphthylamide dibelah dengan parameter kinetik yang sama oleh kedua HL-BEK (Km 5 0,27 mM dan kcat 5 0,07 S21 ) dan L-BEK (Km 5 0,60 mM dan kcat 5 0,06 S21). Kehadiran rantai berat juga mempengaruhi laju reaksi dengan protease inhibitor. Tripsin pankreas sapi inhibitor disukai HL-BEK (awal Ki 5 99 nM dan terakhir Ki * 5 1.8 nM) lebih L-BEK (Ki 5 698 nM dan Ki * 5 6.2 nM). Kedelai tripsin inhibitor dipamerkan pola timbal balik, menghambat L-BEK (Ki * 5 1.6 nM), tetapi tidak HL-BEK. Data-data kinetik menunjukkan bahwa rantai berat enteropeptidase memiliki sedikit pengaruh pada pengakuan peptida kecil, tapi sangat mempengaruhi makromolekul substrat pengakuan dan inhibitor spesifisitas