BPTI was shown to be a reversible s

BPTI was shown to be a reversible slow binding inhibitor of enteropeptidase (Fig. 5). Addition of HL-BEK to a reaction containing substrate and BPTI caused a slow decline in the rate of substrate hydrolysis that achieved a steady state by '60 min (Fig. 5, curve 2). The same steady-state rate was approached by dilution of the inactive reformed enteropeptidase- BPTI complex into a similar reaction (Fig. 5, curve 3).

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

BPTI ditunjukkan untuk menjadi inhibitor reversibel lambat mengikat enteropeptidase (GB. 5). Penambahan HL-BEK reaksi yang mengandung substrat dan BPTI menyebabkan penurunan lambat di tingkat hidrolisis substrat yang mencapai kondisi mapan dengan ' 60 menit (gambar 5, kurva 2). Tingkat mapan yang sama didekati oleh pengenceran reformasi enteropeptidase aktif-BPTI kompleks ke reaksi serupa (gambar 5, kurva 3).

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

BPTI terbukti menjadi inhibitor mengikat lambat reversibel enteropeptidase (Gbr. 5). Penambahan HL-BEK untuk reaksi yang mengandung substrat dan BPTI menyebabkan penurunan lambat dalam tingkat substrat hidrolisis yang mencapai steady state dengan '60 menit (Gambar. 5, kurva 2). Tingkat mapan yang sama didekati oleh pengenceran direformasi kompleks enteropeptidase- BPTI tidak aktif dalam reaksi serupa (Gambar. 5, kurva 3).