The concentrations of proenteropept

The concentrations of proenteropeptidase tested (0 to '1 mM) were not sufficient to allow accurate determination of the Km for cleavage by trypsin, which must be .1 mM (data not shown). However, trypsin cleaved pro-HL-BEK at a rate of 1.0 s21 and pro-L-BEK at a rate of 2.0 s21 (each at 50 nM), and these turnover numbers are similar to those of other good trypsin substrates. Thus, proenteropeptidase is made as a single-chain zymogen, and it is activated efficiently by trypsin; enteropeptidase, in turn, activates trypsinogen, begging the question of how such a closed cycle could be initiated in vivo. Additional study is required to determine whether trypsinogen or proenteropeptidase is sufficiently “leaky” for this purpose, or whether another responsible protease may be present in duodenal mucosa or pancreatic secretions.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Konsentrasi proenteropeptidase diuji (0 untuk ' 1 mM) itu tidak cukup untuk memungkinkan penentuan akurat km untuk pembelahan oleh tripsin, yang harus.1 mM (data tidak ditampilkan). Namun, tripsin diurai pro-HL-BEK pada tingkat 1.0 s21 dan pro-L-BEK pada tingkat 2.0 s21 (masing-masing pada 50 nM), dan omset angka-angka mirip dengan substrat tripsin baik lainnya. Justru, proenteropeptidase ini dibuat sebagai zymogen tunggal-jaringan dan itu diaktifkan secara efisien oleh tripsin; enteropeptidase, pada gilirannya, mengaktifkan trypsinogen, mengemis pertanyaan tentang bagaimana sebuah siklus tertutup dapat diinisiasi di vivo. Studi tambahan diperlukan untuk menentukan apakah trypsinogen atau proenteropeptidase yang cukup "bocor" untuk tujuan ini, atau apakah protease bertanggung jawab lain mungkin hadir dalam duodenum mukosa atau pankreas.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Konsentrasi proenteropeptidase diuji (0 '1 mM) tidak cukup untuk memungkinkan penentuan akurat Km untuk pembelahan oleh tripsin, yang harus 0,1 mM (data tidak ditampilkan). Namun, tripsin dibelah pro-HL-BEK pada tingkat 1,0 S21 dan pro-L-BEK pada tingkat 2,0 S21 (masing-masing pada 50 nM), dan angka turnover ini mirip dengan substrat tripsin yang baik lainnya. Dengan demikian, proenteropeptidase dibuat sebagai rantai tunggal zymogen, dan diaktifkan secara efisien oleh tripsin; enteropeptidase, pada gilirannya, mengaktifkan tripsinogen, mengemis pertanyaan tentang bagaimana seperti siklus tertutup dapat dimulai in vivo. Penelitian tambahan diperlukan untuk menentukan apakah tripsinogen atau proenteropeptidase cukup "bocor" untuk tujuan ini, atau apakah protease jawab lain mungkin ada dalam mukosa duodenum atau sekresi pankreas.