The kinetic effects of deleting the

The kinetic effects of deleting the enteropeptidase heavy chain clearly implicate it in the recognition of macromolecular substrates and inhibitors. The activation of trypsinogen is enhanced by the heavy chain, and its influence is especially significant under acid conditions (pH 4–6) that commonly occur in the duodenum. The resistance of enteropeptidase to most protease inhibitors also appears to depend, in part, on the heavy chain. The unusual properties of the enteropeptidasetrypsinogen interaction appear analogous to those of certain blood coagulation factors for which the noncatalytic domains of serine proteases contribute to macromolecular recognition. These systems provide detailed insight into how serine proteases and their substrates are modified during evolution to perform specific, regulated functions by exploiting structural features of both catalytic and noncatalytic domains.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Efek kinetik menghapus rantai berat enteropeptidase jelas melibatkan dalam pengakuan makromolekul substrat dan inhibitor. Aktivasi trypsinogen ditingkatkan oleh rantai berat, dan pengaruhnya sangat signifikan dalam kondisi asam (pH 4 – 6) yang sering terjadi dalam duodenum. Hambatan dari enteropeptidase untuk kebanyakan protease inhibitor juga muncul bergantung, sebagian, rantai berat. Sifat yang tidak biasa dari interaksi enteropeptidasetrypsinogen muncul analog bagi satu tertentu faktor koagulasi darah yang domain yang noncatalytic protease serin berkontribusi makromolekul pengakuan. Sistem ini menyediakan terinci mengenai bagaimana protease serin dan substrat mereka diubah selama evolusi untuk melakukan fungsi spesifik, diatur oleh mengeksploitasi struktural fitur domain katalitik dan noncatalytic.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Efek kinetik menghapus rantai berat enteropeptidase jelas berimplikasi dalam pengakuan substrat makromolekul dan inhibitor. Aktivasi tripsinogen ditingkatkan oleh rantai berat, dan pengaruhnya sangat signifikan dalam kondisi asam (pH 4-6) yang umumnya terjadi pada duodenum. Hambatan dari enteropeptidase untuk sebagian protease inhibitor juga tampaknya tergantung, sebagian, pada rantai berat. Sifat yang tidak biasa dari interaksi enteropeptidasetrypsinogen muncul analog dengan faktor pembekuan darah tertentu yang domain noncatalytic protease serin berkontribusi pengakuan makromolekul. Sistem ini memberikan wawasan rinci bagaimana protease dan substrat mereka serin dimodifikasi selama evolusi untuk melakukan spesifik, fungsi diatur dengan memanfaatkan fitur struktural kedua domain katalitik dan noncatalytic.