Hierarchical Structure of Proteins■

Hierarchical Structure of Proteins
■ A protein is a linear polymer of amino acids linked together by peptide bonds. Various, mostly noncovalent, interactions between amino acids in the linear sequence stabilize a specific folded three-dimensional structure (conformation) for each protein.
■ The
helix, strand and sheet, and turn are the most prevalent elements of protein secondary structure, which is stabilized by hydrogen bonds between atoms of the peptide backbone.
■ Certain combinations of secondary structures give rise
to different motifs, which are found in a variety of proteins and are often associated with specific functions
■ Protein tertiary structure results from hydrophobic interactions between nonpolar side groups and hydrogen bonds between polar side groups that stabilize folding of the secondary structure into a compact overall arrangement, or conformation.
■ Large proteins often contain distinct domains, independently folded regions of tertiary structure with characteristic structural or functional properties or both (see Figure 3-7).
■ The incorporation of domains as modules in different
proteins in the course of evolution has generated diversity in protein structure and function.
■ Quaternary structure encompasses the number and organization of subunits in multimeric proteins.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Struktur hirarkis protein■ A protein adalah polimer linear asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Berbagai, kebanyakan non kovalen, interaksi antara asam amino dalam urutan linier menstabilkan struktur tiga dimensi dilipat tertentu (konformasi) untuk setiap protein.■ helix, strand dan lembar, dan giliran merupakan elemen paling lazim dari struktur protein sekunder, yang stabil oleh ikatan hidrogen atom peptida tulang belakang.■ kombinasi tertentu sekunder struktur menimbulkanmotif yang berbeda, yang dapat ditemukan dalam berbagai protein dan sering dikaitkan dengan fungsi tertentu ■ hasil tersier struktur Protein hidrofobik interaksi antara kelompok nonpolar sisi dan ikatan hidrogen antara sisi kutub kelompok yang menstabilkan lipat struktur sekunder menjadi kompak keseluruhan pengaturan, atau konformasi.■ Besar protein sering mengandung berbeda domain, independen dilipat daerah tersier struktur dengan karakteristik struktural atau fungsional sifat atau kedua (Lihat gambar 3-7). ■ penggabungan domain sebagai modul dalam berbagaiprotein dalam evolusi telah menghasilkan keragaman dalam struktur protein dan fungsi.■ Kuarter struktur meliputi jumlah dan organisasi subunit protein multimeric.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Struktur hirarkis Protein
■ Sebuah protein adalah polimer linier dari asam amino dihubungkan oleh ikatan peptida. Berbagai, kebanyakan noncovalent, interaksi antara asam amino dalam urutan linier menstabilkan tertentu dilipat struktur tiga dimensi (konformasi) untuk setiap protein.
■ The? Helix,? Untai dan lembar, dan mengubah adalah elemen paling umum dari struktur sekunder protein, yang distabilkan oleh ikatan hidrogen antara atom dari tulang punggung peptida.
■ kombinasi tertentu dari struktur sekunder menimbulkan
untuk motif yang berbeda, yang ditemukan dalam berbagai protein dan sering dikaitkan dengan fungsi tertentu
■ hasil struktur tersier protein dari interaksi hidrofobik antara nonpolar kelompok sisi dan ikatan hidrogen antara kelompok sisi kutub yang menstabilkan lipat dari struktur sekunder menjadi keseluruhan pengaturan kompak, atau konformasi.
■ protein besar sering mengandung domain yang berbeda, daerah independen dilipat struktur tersier dengan sifat struktural atau fungsional karakteristik atau keduanya (lihat Gambar 3-7).
■ Penggabungan domain sebagai modul di berbagai
protein dalam evolusi telah menghasilkan keragaman dalam struktur dan fungsi protein.
■ Struktur Kuarter meliputi jumlah dan organisasi subunit protein multimerik.