In addition to promoting trypsinoge

In addition to promoting trypsinogen activation, the heavy chain also affects the reactions of enteropeptidase with macromolecular protease inhibitors. BEK purified from intestine was reported to be inhibited by BPTI with a dissociation constant of '5 nM (7), and recombinant HL-BEK also was found to be inhibited by BPTI with a final Ki* of 1.8 nM (Table II). In addition, the kinetics were typical of slow binding inhibition (Fig. 5). Detailed analysis (Fig. 6) was consistent with a mechanism in which a low affinity complex was formed rapidly with a Ki of 99 nM, and this complex slowly isomerized to the final high affinity complex with a forward rate constant (k3) of 0.88 min21. Deletion of the heavy chain had little effect on k3, modestly increased the final Ki* to 6.2 nM, and increased the initial Ki '7-fold to '700 nM (Table II). An opposite pattern was observed for STI. BEK is completely resistant to STI (7), and HL-BEK also was not inhibited by STI. However, deletion of the heavy chain rendered L-BEK susceptible to slow inhibition by STI with a Ki* of 1.6 nM (Table II). In addition, the kinetics of the L-BEK reaction with STI did not indicate the existence of an initial low affinity complex.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Selain mempromosikan trypsinogen activation, rantai berat juga mempengaruhi reaksi enteropeptidase dengan makromolekul protease inhibitor. BEK dimurnikan dari usus dilaporkan terhambat oleh BPTI dengan konstanta disosiasi dari ' 5 nM (7), dan HL-BEK rekombinan juga ditemukan yang akan menghambat oleh BPTI dengan akhir Ki * dari 1,8 nM (tabel II). Selain itu, kinetika yang khas lambat mengikat inhibisi (GB. 5). Detil analisis (gambar 6) adalah konsisten dengan mekanisme di mana afinitas rendah kompleks dibentuk dengan cepat dengan Ki 99 nM, dan kompleks ini perlahan-lahan isomerized untuk afinitas tinggi akhir yang kompleks dengan konstan ke depan tingkat (k3) dari 0.88 min21. Penghapusan dari rantai berat memiliki sedikit efek pada k3, sederhana meningkat akhir Ki * ke 6.2 nM, dan meningkat Ki awal ' 7-fold untuk ' 700 nM (tabel II). Pola berlawanan diamati untuk STI. BEK benar-benar resisten terhadap IMS (7), dan HL-BEK juga tidak dihambat oleh STI. Namun, penghapusan dari rantai berat diberikan L-BEK rentan terhadap lambat inhibisi oleh STI dengan Ki * 1.6 nM (tabel II). Selain itu, kinetika L-BEK reaksi dengan IMS tidak menunjukkan adanya afinitas rendah awal kompleks.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Selain mempromosikan tripsinogen aktivasi, rantai berat juga mempengaruhi reaksi enteropeptidase dengan protease inhibitor makromolekul. BEK dimurnikan dari usus dilaporkan dihambat oleh BPTI dengan disosiasi konstan '5 nM (7), dan rekombinan HL-BEK juga ditemukan dihambat oleh BPTI dengan akhir Ki * 1,8 nM (Tabel II). Selain itu, kinetika yang khas lambat penghambatan mengikat (Gambar. 5). analisis rinci (Gambar. 6) konsisten dengan mekanisme yang kompleks afinitas rendah dibentuk cepat dengan Ki dari 99 nM, dan kompleks ini perlahan-lahan diisomerisasikan ke kompleks afinitas tinggi akhir dengan konstan ke depan tingkat (k3) 0,88 min21 . Penghapusan rantai berat tak banyak berpengaruh pada k3, sederhana meningkat final Ki * 6,2 nM, dan meningkatkan Ki awal '7 kali lipat menjadi' 700 nM (Tabel II). Pola berlawanan diamati untuk IMS. BEK benar-benar tahan terhadap IMS (7), dan HL-BEK juga tidak dihambat oleh IMS. Namun, penghapusan rantai berat diberikan L-BEK rentan untuk memperlambat penghambatan oleh STI dengan Ki * 1,6 nM (Tabel II). Selain itu, kinetika reaksi L-BEK dengan IMS tidak menunjukkan adanya sebuah kompleks afinitas awal yang rendah.