Mammalian aquaporins have been brok

Mammalian aquaporins have been broken down into two groups (9): the CHIP group, simply known as aquaporins, and the GLP group, known as aquaglyceroporins (GLP). Primary structures of both groups are similar in size (250–290 amino acids). For both groups, the NH2 terminus is variable in length, there are six putative transmembrane
-helices, the COOH terminus is variable in length and hydrophilic, both termini are found in the cytoplasm, and there are two highly conserved NPA boxes. The CHIP group proteins (aquaporins) have generalized water channel activity, whereas the GLP group proteins are functionally specialized for the transport of glycerol across cell membranes. The groups are divided on the basis of the length of the extracellular sequences between the NPA boxes with the GLP group having 13–21 additional amino acids between helices 3 and 4 and 11–13 additional amino acids between helices 5 and 6. Aquaglyceroporins are less selective than aquaporins and may carry glycerol, water, and/or urea. Glycerol is used as an organic osmolyte as well as an energy source in bacteria and some yeasts. For a structural comparison, the GLPF glycerol facilitator (an aquaporin homolog) of Escherichia coli has the same six major-helices and two shorter ones, but the selectivity filter leads to a larger 3.4- to 3.8-Å-wide amphiamphipathic channel. The mammalian family of aquaporins includes representatives of both the CHIP and the GLP groups, with numbers hosen primarily by chronology of discovery.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Mamalia aquaporins telah dipecahkan menjadi dua kelompok (9): kelompok CHIP, hanya dikenal sebagai aquaporins, dan kelompok GLP, dikenal sebagai aquaglyceroporins (GLP). Struktur utama kedua kelompok serupa dalam ukuran (asam amino 250-290). Untuk kedua kelompok, ujung NH2 adalah variabel panjang, ada enam diduga transmembran -helices, ujung COOH variabel panjang dan hidrofil, termini kedua yang ditemukan di dalam sitoplasma, dan ada dua kotak NPA sangat dilestarikan. CHIP kelompok protein (aquaporins) memiliki generalized aktivitas saluran air, sedangkan GLP kelompok protein fungsional khusus untuk pengangkutan gliserol melewati sel membran. Kelompok dibagi berdasarkan panjang urutan ekstraseluler antara kotak NPA dengan kelompok GLP memiliki 13-21 asam amino tambahan antara helices 3 dan 4 dan 11-13 asam amino tambahan antara helices 5 dan 6. Aquaglyceroporins kurang selektif daripada aquaporins dan mungkin membawa gliserol, air, dan urea. Gliserol digunakan sebagai osmolyte organik dan juga sebagai sumber energi dalam bakteri dan ragi beberapa. Untuk perbandingan struktural, GLPF gliserol fasilitator (aquaporin homolog) Escherichia coli memiliki enam besar sama-helices dan dua yang lebih pendek, tetapi filter selektivitas mengarah ke saluran 3.4 - untuk 3,8-Å-lebar amphiamphipathic lebih besar. Keluarga mamalia aquaporins mencakup wakil-wakil dari CHIP dan kelompok GLP, dengan angka hosen terutama oleh kronologi penemuan.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Aquaporins mamalia telah dipecah menjadi dua kelompok (9): kelompok CHIP, hanya dikenal sebagai aquaporins, dan kelompok GLP, yang dikenal sebagai aquaglyceroporins (GLP). Struktur utama dari kedua kelompok serupa dalam ukuran (250-290 asam amino). Untuk kedua kelompok, ujung NH2 adalah variabel panjang, ada enam transmembran diduga
-helices, ujung COOH adalah variabel panjang dan hidrofilik, kedua termini ditemukan dalam sitoplasma, dan ada dua yang sangat dilestarikan kotak NPA. Protein kelompok CHIP (aquaporins) telah umum aktivitas saluran air, sedangkan protein kelompok GLP secara fungsional khusus untuk pengangkutan gliserol melintasi membran sel. Kelompok-kelompok dibagi atas dasar panjang urutan ekstraseluler antara kotak NPA dengan kelompok GLP memiliki 13-21 asam amino tambahan antara heliks 3 dan 4 dan 11-13 asam amino tambahan antara heliks 5 dan 6. Aquaglyceroporins kurang selektif dari aquaporins dan dapat membawa gliserol, air, dan / atau urea. Gliserol digunakan sebagai osmolyte organik serta sumber energi pada bakteri dan beberapa khamir. Untuk perbandingan struktur, GLPF gliserol fasilitator (suatu homolog aquaporin) dari Escherichia coli memiliki enam besar-heliks yang sama dan dua yang lebih pendek, tapi filter selektivitas mengarah ke saluran amphiamphipathic lebih besar 3.4- 3,8-Å-lebar. Keluarga mamalia dari aquaporins mencakup wakil-wakil dari kedua CHIP dan kelompok GLP, dengan nomor Hosen terutama oleh kronologi penemuan.