These data are consistent with a sl

These data are consistent with a slow binding inhibitor of Mechanism A.

Kinetic parameters determined for the reactions of enteropeptidase variants with BPTI and STI are summarized in Table II. The data with BPTI were consistent with a slow binding inhibitor of Mechanism B. For the reaction of BPTI with L-BEK, the final Ki* was 3-fold higher and the initial Ki was 7-fold higher than for the corresponding reaction with HL-BEK. A reciprocal pattern was observed for reactions with STI: BEK and HL-BEK were completely resistant to STI, whereas L-BEK was inhibited more rapidly and more effectively by STI than by BPTI. Ovomucoid did not inhibit either HL-BEK or L-BEK (data not shown), confirming the suitability of ovomucoid to inactivate the trypsin product during kinetic studies of trypsinogen activation by these recombinant enteropeptidase variants.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Data ini konsisten dengan inhibitor lambat mengikat mekanisme A.Kinetik parameter yang ditentukan untuk reaksi varian enteropeptidase BPTI dengan IMS diringkas dalam tabel II. Data dengan BPTI yang konsisten dengan inhibitor lambat mengikat mekanisme B. Untuk reaksi BPTI dengan L-BEK, Ki akhir * 3-fold lebih tinggi dan awal Ki 7-fold lebih tinggi daripada reaksi sesuai dengan HL-BEK. Pola timbal balik diamati untuk reaksi dengan IMS: BEK dan HL-BEK yang benar-benar resisten terhadap IMS, sedangkan L-BEK dihambat lebih cepat dan lebih efektif oleh IMS daripada oleh BPTI. Ovomucoid tidak menghalangi HL-BEK atau L-BEK (data tidak ditampilkan), mengkonfirmasikan kesesuaian ovomucoid untuk menonaktifkan produk tripsin selama studi kinetik trypsinogen aktivasi oleh varian enteropeptidase rekombinan.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Data ini konsisten dengan inhibitor mengikat lambat Mekanisme A.

parameter kinetik ditentukan untuk reaksi varian enteropeptidase dengan BPTI dan STI diringkas dalam Tabel II. Data dengan BPTI konsisten dengan inhibitor mengikat lambat Mekanisme B. Untuk reaksi dari BPTI dengan L-BEK, final Ki * adalah 3 kali lipat lebih tinggi dan awal Ki 7 kali lipat lebih tinggi daripada reaksi yang sesuai dengan HL -BEK. Pola timbal balik diamati untuk reaksi dengan IMS: BEK dan HL-BEK benar-benar tahan terhadap IMS, sedangkan L-BEK dihambat lebih cepat dan lebih efektif dengan STI daripada BPTI. Ovomucoid tidak menghambat baik HL-BEK atau L-BEK (data tidak ditampilkan), membenarkan kesesuaian ovomucoid untuk menonaktifkan produk tripsin selama studi kinetik aktivasi tripsinogen oleh varian enteropeptidase rekombinan.