proenteropeptidase activation, it h

proenteropeptidase activation, it had a dramatic and selective effect on enteropeptidase substrate specificity. BEK, HLBEK, and L-BEK had similar kinetic parameters for cleavage of GD4K-NA, indicating that the heavy chain does not strongly
influence the recognition of small substrates (Table I). With the physiological substrate trypsinogen, BEK and HL-BEK also had similar values for Km (5.6 mM), and the values for kcat differed ,2-fold (Table I), indicating that the transmembrane and alternative exon domains have little effect on trypsinogen activation. This is consistent with the observation that proteolytic release of enteropeptidase from membranes did not impair trypsinogen cleavage (26). In contrast to these small effects,
deletion of the entire heavy chain markedly inhibited the cleavage of trypsinogen (Table I). Compared with HL-BEK, the catalytic efficiency (kcat/Km) of L-BEK was decreased '520-fold at pH 5.6 and '47-fold at pH 8.4. Therefore, heavy chain motifs
between the first low density lipoprotein receptor-like domain and the macrophage scavenger receptor-like domain (Fig. 1) strongly influence the recognition of trypsinogen. The defect in trypsinogen activation is not explained by changes in the
S2–S5 subsites of L-BEK since GD4K-NA cleavage is preserved. These results suggest the enteropeptidase heavy chain contains an exosite that interacts directly with trypsinogen

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

aktivasi proenteropeptidase, itu memiliki efek dramatis dan selektif pada enteropeptidase spesifisitas substrat. BEK, HLBEK, dan L-BEK memiliki parameter kinetik yang sama untuk pembelahan GD4K-NA, yang menunjukkan bahwa rantai berat tidak sangat
mempengaruhi pengakuan substrat kecil (Tabel I). Dengan substrat tripsinogen fisiologis, BEK dan HL-BEK juga memiliki nilai yang sama untuk Km (5,6 mM), dan nilai-nilai untuk kcat berbeda, 2 kali lipat (Tabel I), menunjukkan bahwa transmembran dan ekson alternatif domain memiliki sedikit efek pada tripsinogen pengaktifan. Hal ini konsisten dengan pengamatan bahwa rilis proteolitik enteropeptidase dari membran tidak mengganggu pembelahan tripsinogen (26). Berbeda dengan efek kecil,
penghapusan rantai berat seluruh nyata menghambat pembelahan tripsinogen (Tabel I). Dibandingkan dengan HL-BEK, efisiensi katalitik (kcat / Km) dari L-BEK menurun '520 kali lipat pada pH 5,6 dan '47 ganda pada pH 8,4. Oleh karena itu, motif rantai berat
antara kepadatan rendah lipoprotein domain reseptor-seperti pertama dan makrofag pemulung reseptor-seperti domain (Gambar. 1) sangat mempengaruhi pengakuan tripsinogen. Cacat pada aktivasi tripsinogen tidak dijelaskan oleh perubahan dalam
subsites S2-S5 L-BEK sejak GD4K-NA belahan dada yang diawetkan. Hasil ini menunjukkan rantai berat enteropeptidase berisi exosite yang berinteraksi langsung dengan tripsinogen