The kinetics of trypsinogen activat

The kinetics of trypsinogen activation were analyzed under two conditions. At pH 5.6, interference from the autoactivation of trypsinogen is minimal, although enteropeptidase has reduced activity (23, 24). Under these conditions, BEK and HLBEK had similar Km and kcat values, which are comparable to those reported previously for BEK: Km 5 17 mM and kcat 5 6.3 s21 (7) and Km 5 7 mM and kcat 5 1.48 s21 (6). In contrast, L-BEK cleaved trypsinogen relatively slowly; the Km was increased 24-fold, and the kcat was reduced 20–40-fold relative to HL-BEK and BEK (Table I). Qualitatively similar results were obtained at pH 8.4, which is optimal for enteropeptidase. Under these conditions, the autoactivation of trypsinogen can be significant, but interference from this cause was prevented by inclusion of ovomucoid to inactivate the trypsin product (21). The Km for trypsinogen activation by L-BEK was increased 18-fold, and the kcat was decreased 2.5–3-fold.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Kinetika trypsinogen activation dianalisis di bawah dua kondisi. Pada pH 5.6, gangguan dari autoactivation trypsinogen minimal, meskipun enteropeptidase telah mengurangi aktivitas (23, 24). Di bawah kondisi ini, BEK dan HLBEK memiliki serupa Km dan kcat nilai yang sebanding dengan orang-orang yang dilaporkan sebelumnya untuk BEK: Km 5 17 mM dan kcat 5 6.3 s21 (7) dan Km 5 7 mM dan kcat 5 1,48 s21 (6). Sebaliknya, L-BEK diurai trypsinogen relatif lambat; Km meningkat 24-fold, dan kcat adalah berkurang 20-40 kali lipat dibandingkan HL-BEK dan BEK (meja saya). Hasil yang kualitatif sama diperoleh pada pH 8.4, optimal untuk enteropeptidase. Di bawah kondisi ini, autoactivation trypsinogen dapat signifikan, tetapi gangguan dari penyebab ini dicegah dengan dimasukkannya ovomucoid untuk menonaktifkan tripsin Produk (21). Km untuk trypsinogen activation oleh L-BEK meningkat 18-fold, dan kcat adalah penurunan 2.5 – 3 kali lipat.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Kinetika aktivasi tripsinogen dianalisis di bawah dua kondisi. Pada pH 5,6, gangguan dari autoactivation dari tripsinogen minimal, meskipun enteropeptidase telah mengurangi aktivitas (23, 24). Dengan kondisi tersebut, BEK dan HLBEK memiliki sejenis Km dan kcat nilai-nilai, yang sebanding dengan yang dilaporkan sebelumnya untuk BEK: Km 5 17 mM dan kcat 5 6.3 S21 (7) dan Km 5 7 mM dan kcat 5 1,48 S21 (6). Sebaliknya, L-BEK dibelah tripsinogen relatif lambat; yang Km meningkat 24 kali lipat, dan kcat berkurang relatif 20-40 kali lipat menjadi HL-BEK dan BEK (Tabel I). Kualitatif hasil yang sama diperoleh pada pH 8,4, yang optimal untuk enteropeptidase. Dalam kondisi ini, autoactivation dari tripsinogen bisa signifikan, namun gangguan dari penyebab ini dicegah dengan masuknya ovomucoid untuk menonaktifkan produk tripsin (21). The Km untuk tripsinogen aktivasi oleh L-BEK meningkat 18 kali lipat, dan kcat itu menurun 2,5-3 kali lipat.