ConsiderK1 andK2 as binding constan

Consider
K
1 and
K
2 as binding constants. If
K
2 >
K
1 then the second substrate molecule binds more easily (tightly) than the first
substrate molecule and positive allosteric behavior is seen. If
K
1 >
K
2 the first substrate molecule binds more tightly than the
second one, and negative allosteric behavior is seen. If
K
1 =
K
2, the two substrate molecules bind equally well with no effect on
each other's binding, and Michael-Menten behavior is observed.
Allosteric behavior is one method of regulating enzymatic activity by small changes in substrate concentration, especially around
K
m. The metabolic enzymes in the glycolytic and TCA cycles often show allosteric behavior. Allosteric behavior can also be
elicited in some enzymes by non-substrate compounds that act as allosteric inhibitors or activators.
7.5.2 Enzyme Concentration
The relationship between
n
o and [E]o is usually linear when all other factors, such as [S]o, pH, and temperature, are kept constant
(Fig. 12). Doubling the [E]o doubles
n
o; tripling the [E]o triples
n
o. This is expected since
n
o =
k
2[E.S] =
dP/dt
= dS/dt

(see Eq.
2).
This linear relationship between [E]o
and
n
o
at all [S]o
is very valuable, since we can determine how much enzyme is present
by
measuring its activity under standard conditions without purifying the enzyme. Of course, the enzyme should be extracted
from
the tissues and should be free of any insoluble materials and/or other compounds that might interfere with determination of
activity
(such as those having intense absorbance at the same wavelength, in vivo activators and inhibitors that occur in variable
amounts,
or other enzymes that act on the same substrate). Enzyme activity determinations are important in clinical medicine,
nutritional
abnormalities, quality control in food processing, and in analytical uses of enzymes to determine concentration of
compounds
that are substrates, activators, or inhibitors (see Sec. 7.12).
There are at least five exceptions to the expected linear relationship between [E]o and
n
o. [111]. Two of these are (a) limitations
on solubility of a substrate, such as O2, and (b) conversion of substrates to products that either are less good substrates or are
competitive inhibitors. Both lead to a decrease in
n
o as [P] increases. The third (c) is coupled enzyme

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

PertimbangkanK1 danK2 sebagai mengikat konstanta. JikaK2 >K1 maka molekul substrat kedua mengikat lebih mudah (ketat) daripada yang pertamamolekul substrat dan perilaku positif alosterik dilihat. JikaK1 >K2 molekul substrat pertama mengikat lebih ketat daripadakedua satu, dan perilaku negatif alosterik dilihat. JikaK1 =K2, dua substrat molekul mengikat sama-sama baik dengan tidak berpengaruh padasaling mengikat, dan Michael-Menten perilaku yang diamati.Perilaku alosterik adalah salah satu metode mengatur aktivitas enzim oleh perubahan kecil dalam konsentrasi substrat, terutama di sekitarKm. enzim metabolisme di glycolytic dan TCA siklus sering menunjukkan perilaku alosterik. Perilaku alosterik juga dapatmenimbulkan beberapa enzim oleh non-substrat senyawa yang bertindak sebagai inhibitor alosterik atau aktivator.7.5.2 konsentrasi enzimHubungan antarano dan o [E] adalah biasanya linier ketika semua faktor lainnya, seperti o [S], pH dan suhu, tetap konstan(Gambar 12). Menggandakan o [E] gandano; tiga kali lipat o [E] tiga kali lipatno. ini diharapkan sejakno =k2[E.S] =dP/dt = dS/dt(Lihat Eq.2).Hubungan ini linier [E] odannodi semua [S] osangat berharga, karena kita dapat menentukan berapa banyak enzim hadirolehmengukur aktivitas kondisi standar tanpa memurnikan enzim. Tentu saja, enzim harus diekstrakdarithe tissues and should be free of any insoluble materials and/or other compounds that might interfere with determination ofactivity(such as those having intense absorbance at the same wavelength, in vivo activators and inhibitors that occur in variableamounts,or other enzymes that act on the same substrate). Enzyme activity determinations are important in clinical medicine,nutritionalabnormalities, quality control in food processing, and in analytical uses of enzymes to determine concentration ofcompoundsthat are substrates, activators, or inhibitors (see Sec. 7.12).There are at least five exceptions to the expected linear relationship between [E]o andno. [111]. Two of these are (a) limitationson solubility of a substrate, such as O2, and (b) conversion of substrates to products that either are less good substrates or arecompetitive inhibitors. Both lead to a decrease inno as [P] increases. The third (c) is coupled enzyme

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Pertimbangkan
K
1 dan
K
konstanta yang mengikat 2. Jika
K
2>
K
1 maka molekul substrat kedua mengikat lebih mudah (erat) daripada yang pertama
molekul substrat dan perilaku alosterik positif terlihat. Jika
K
1>
K
2 molekul substrat pertama mengikat lebih erat dari yang
kedua satu, dan perilaku alosterik negatif terlihat. Jika
K
1 =
K
2, dua molekul substrat mengikat sama baiknya dengan tidak berpengaruh pada
masing-masing mengikat, dan perilaku Michael-Menten diamati.
perilaku alosterik merupakan salah satu metode yang mengatur aktivitas enzimatik oleh perubahan kecil dalam konsentrasi substrat, terutama di sekitar
K
m . Enzim metabolisme dalam siklus glikolisis dan TCA sering menunjukkan perilaku alosterik. Perilaku alosterik juga dapat
menimbulkan dalam beberapa enzim oleh senyawa non-substrat yang bertindak sebagai inhibitor alosterik atau aktivator.
7.5.2 enzim Konsentrasi
Hubungan antara
n
o dan [E] o biasanya linear ketika semua faktor lain, seperti [S] o, pH, dan suhu, yang dijaga konstan
(Gambar. 12). Menggandakan [E] o ganda
n
o; tiga kali lipat [E] o tiga kali lipat
n
o. Hal ini diharapkan karena
n
o =
k
2 [ES] =
dP / dt
= dS / dt (lihat Persamaan. 2). Hubungan ini linier antara [E] o dan n o sama sekali [S] o sangat berharga, karena kita dapat menentukan berapa banyak enzim hadir dengan mengukur aktivitas dalam kondisi standar tanpa memurnikan enzim. Tentu saja, enzim harus diekstrak dari jaringan dan harus bebas dari bahan-bahan yang tidak larut dan / atau senyawa lain yang mungkin mengganggu penentuan aktivitas (seperti mereka yang memiliki serapan intens pada panjang gelombang yang sama, in vivo aktivator dan inhibitor yang terjadi dalam variabel jumlah, atau enzim lain yang bekerja pada substrat yang sama). Penentuan aktivitas enzim yang penting dalam kedokteran klinis, gizi kelainan, kontrol kualitas dalam pengolahan makanan, dan dalam penggunaan analisis enzim untuk menentukan konsentrasi senyawa yang substrat, aktivator, atau inhibitor (lihat Sec. 7.12). Setidaknya ada lima pengecualian hubungan linear yang diharapkan antara [E] o dan n o. [111]. Dua di antaranya adalah (a) keterbatasan pada kelarutan substrat, seperti O2, dan (b) konversi substrat untuk produk yang baik adalah substrat yang kurang baik atau inhibitor kompetitif. Keduanya menyebabkan penurunan n o sebagai [P] meningkat. Yang ketiga (c) digabungkan enzim