The determinants of enteropeptidase

The determinants of enteropeptidase substrate specificity are not understood fully and may not be confined to the catalytic serine protease domain. The enteropeptidase light chain has been isolated in active form by partial reduction and alkylation of purified bovine intestinal enteropeptidase (9), with an average of '3 alkylated cysteine residues/molecule. A similar protein has been made by expression of recombinant enteropeptidase light chain (10), which is predicted to have at least 1 unpaired cysteine. These light chain preparations had markedly reduced ability to activate trypsinogen, but normal activity toward Gly-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys-b-naphthylamide. Similar selective defects in activity toward trypsinogen have been achieved by heating (6, 11) or acetylation (12) of two-chain enteropeptidase. Although the structural cause of the impaired trypsinogen activation is uncertain, these observations suggestthat the catalytic center and at least one secondary binding site on enteropeptidase cooperate to recognize trypsinogen.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Faktor penentu enteropeptidase substrat kekhususan tidak difahami sepenuhnya dan tidak terbatas ke domain protease serin katalitik. Rantai ringan enteropeptidase telah terisolasi dalam bentuk aktif oleh pengurangan parsial dan alkilasi dimurnikan enteropeptidase usus sapi (9), dengan rata-rata dari ' 3 alkylated Sistein residu/molekul. Protein serupa telah dibuat oleh ekspresi rantai ringan enteropeptidase rekombinan (10), yang diperkirakan memiliki setidaknya 1 Sistein berelektron. Olahan cahaya jaringan ini telah nyata mengurangi kemampuan untuk mengaktifkan trypsinogen, tetapi kegiatan normal ke arah Gly-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys-b-naphthylamide. Serupa Cacat selektif dalam kegiatan ke arah trypsinogen telah dicapai oleh pemanasan (6, 11) atau acetylation (12) dari dua rantai enteropeptidase. Walaupun penyebab struktural gangguan trypsinogen aktivasi tidak pasti, pengamatan suggestthat pusat katalitik dan mengikat sekunder setidaknya satu situs di enteropeptidase ini bekerja sama untuk mengenali trypsinogen.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Faktor-faktor penentu enteropeptidase spesifisitas substrat tidak sepenuhnya dipahami dan tidak terbatas pada domain serin protease katalitik. Rantai cahaya enteropeptidase telah diisolasi dalam bentuk aktif oleh pengurangan parsial dan alkilasi dimurnikan enteropeptidase usus sapi (9), dengan rata-rata '3 residu sistein teralkilasi / molekul. Sebuah protein yang sama telah dilakukan oleh ekspresi rekombinan rantai ringan enteropeptidase (10), yang diperkirakan memiliki setidaknya 1 sistein berpasangan. persiapan rantai ringan ini telah nyata mengurangi kemampuan untuk mengaktifkan tripsinogen, tetapi aktivitas normal menuju Gly-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys-b-naphthylamide. cacat selektif serupa dalam kegiatan menuju tripsinogen telah dicapai dengan pemanasan (6, 11) atau asetilasi (12) dari dua rantai enteropeptidase. Meskipun penyebab struktural dari aktivasi tripsinogen yang terganggu tidak pasti, pengamatan ini suggestthat pusat katalitik dan setidaknya satu situs pengikatan pada enteropeptidase bekerja sama untuk mengenali tripsinogen.