To study the role of heavy chain mo

To study the role of heavy chain motifs in substrate recognition, secreted variants of recombinant bovine proenteropeptidase were constructed by replacing the transmembrane domain with a signal peptide. Secreted variants containing both the heavy chain (minus the transmembrane domain) and the catalytic light chain (pro-HL-BEK (where BEK is bovine enteropeptidase)) or only the catalytic domain (pro-L-BEK) were expressed in baby hamster kidney cells and purified. Single-chain pro-HL-BEK and pro-L-BEK were zymogens with extremely low catalytic activity, and both were activated readily by trypsin cleavage.

Hasil (Bahasa Indonesia) 1:

Untuk mempelajari peran rantai berat motif di substrat pengakuan, varian disekresi rekombinan bovine proenteropeptidase dibangun dengan mengganti transmembran domain dengan peptida sinyal. Disekresi varian yang mengandung rantai berat (minus domain transmembran) dan rantai ringan katalitik (pro-HL-BEK (di mana BEK adalah sapi enteropeptidase)) atau hanya domain katalitik (pro-L-BEK) dinyatakan dalam sel ginjal bayi hamster dan dimurnikan. Rantai tunggal pro-HL-BEK dan pro-L-BEK zymogens dengan aktivitas katalitik sangat rendah, dan keduanya diaktifkan mudah dengan tripsin.

Hasil (Bahasa Indonesia) 2:

Untuk mempelajari peran motif rantai berat dalam pengakuan substrat, varian disekresikan dari proenteropeptidase sapi rekombinan dibangun dengan mengganti domain transmembran dengan peptida sinyal. varian disekresikan mengandung rantai berat (minus domain transmembran) dan catalytic rantai ringan (pro-HL-BEK (di mana BEK adalah sapi enteropeptidase)) atau hanya domain katalitik (pro-L-BEK) yang dinyatakan dalam bayi hamster ginjal sel dan dimurnikan. Rantai tunggal pro-HL-BEK dan pro-L-BEK yang zymogens dengan aktivitas katalitik yang sangat rendah, dan keduanya diaktifkan mudah oleh tripsin belahan dada.